Trypsin

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Trypsin zählt zu den Enzymen. Dies sind Substanzen, die bestimmte biochemische Prozesse beschleunigen.

Es kommt vor allem im Dünndarm vor, kann aber auch aus Pilzen, Pflanzen oder Zellkulturen hergestellt werden. In der Regel stammt das Enzym in kommerziellen Präparaten aus dem Magen von Nutztieren.

Trypsin zählt zu den Endopeptidasen. Dies sind Stoffe, die Eiweißmoleküle an bestimmten Stellen der Eiweißkette spalten. Des Weiteren gehört eszu den Serinproteasen,  einer Unterfamilie der Peptidasen.

Trypsin  ist insbesondere für den Verdauungsvorgang im Dünndarm entscheidend. In der Medizin wird es vor allem bei Personen, denen Enzyme des Verdauungsprozesses fehlen, eingesetzt.

Wirkung und Verwendung von Trypsin

In der Medizin wird das Enzym vor allem bei Personen, denen Enzyme des Verdauungsprozesses fehlen, eingesetzt.

In Kombination mit Rutin und Bromelain wird es auch zur Behandlung von Arthrosen eingesetzt.

Manche Personen verwenden das Enzym direkt auf der Haut zur Behandlung von Wunden und Geschwüren.

Eine Kombination aus Rizinusöl, Perubalsam (Balsamum peruvianum) und Trypsin wird als Mundspray zur Behandlung von Geschwüren im Mund verwendet.

Das Enzym baut abgestorbene Hautzellen ab und lässt dadurch gesundes Gewebe nachwachsen.

TrypsinFoto: Trypsin. By Fdardel (Own work) [CC BY-SA 3.0]

Trypsin bei Arthrose

Zur Behandlung von Arthrose war das Kombinationspräparat, bestehend aus den Enzymen Trypsin, Bromelain und Rutosid (Rutin) genauso effektiv wie das bei Arthrose oft verwendete Medikament Diclofenac.

In der (nicht-placebokontrollierten) Studie wurden 103 Patienten mit schmerzhafter Kniearthrose sechs Wochen lang mit der Enzym-Kombination behandelt.

Die Forscher zogen das Fazit, dass die Enzym-Kombination als Alternative zu nicht-steroidalen Entzündungshemmern (NSAIDs) bei Arthrose in Betracht gezogen werden sollte.[1]

Eine weitere Studie zeigte, dass diese Enzym-Kombination auch bei schmerzender Hüftarthrose wirksam ist und ähnlich effektiv sei wie besagte NSAIDs. Schmerzen, Steifheit und Gelenkfunktionen verbesserten sich signifikant.[2]

Wundheilung und Wundreinigung

Die Behandlung der Haut mit Trypsin soll Wundheilung und Wundreinigung beschleunigen. Dabei entfernt das Enzym totes Gewebe und lässt gesunde Hautzellen nachwachsen.

Ein Präparat aus Rizinusöl, Perubalsam und Trypsin ist effektiv in der Behandlung von Mundgeschwüren. [3,4]

Nebenwirkungen

Trypsin scheint in Enzymkombinationen und zur äusserlichen Verwendung auf der Haut sicher und nur mit wenigen Nebenwirkungen verbunden zu sein.

Brennen und Schmerzen auf der Haut zählen zu diesen Nebeneffekten.

Über die Sicherheit bei Schwangeren und stillenden Müttern liegen keine ausreichenden Erkenntnisse vor.

Einnahme und Dosierung

Folgende Dosierungen wurden in Studien verwendet:

Oral bei Arthrose: Dreimal täglich zwei Tabletten einer Enzymkombination (Phlogenzym) mit 100 mg Rutin, 48 mg Trypsin und 90 mg Bromelain.

Auf der Haut zur Wundheilung: Bestimmte Produkte mit Rizinusöl, Perubalsam und Trypsin.

Die Rolle von Enzymen bei der Verdauung

Um die Nährstoffe der Lebensmittel, die wir essen, zu verdauen, müssen größere Moleküle in kleinere Einheiten aufgebrochen werden.

Dadurch können Nährstoffe durch die Magen- und Darmwände gelangen und absorbiert werden.

Ein notwendiger Schritt dabei ist die Aufspaltung von Molekülen durch Enzyme. Enzyme sind spezielle Stoffe, die oft als Katalysator für biochemische Prozesse fungieren.

Bei der Verdauung handelt es sich bei diesen Prozessen um Spaltungen von Molekülketten. Trypsin ist solch ein Enzym, das große Proteinmoleküle in verdaubare Einheiten aufbricht.

Proteinmoleküle bestehen aus verketteten Aminosäuren, die an ihren Enden miteinander verbunden sind.

Insgesamt gibt es 20 verschiedene Aminosäuren, aus denen Proteine bestehen können. Trypsin ist vor allem bei den Molekülen mit den Aminosäuren Arginin und Lysin aktiv.


Quellen:
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15278753
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16539815
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2694114
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12874484